曾浩
- 作品数：106 被引量：345H指数：8
- 供职机构：第三军医大学更多>>
- 发文基金：国家自然科学基金“九五”国家科技攻关计划国家高技术研究发展计划更多>>
- 相关领域：医药卫生文化科学生物学化学工程更多>>
- 新型嵌合金黄色葡萄球菌疫苗IC在脓毒症和肺炎模型中免疫保护效力的评价
- 背景:临床MRSA感染及耐药性发展日趋严重,面临'无药可治'的严峻挑战。针对MRSA的多重感染及致病机制,研发新型MRSA基因工程疫苗的免疫防控策略已得到广泛共识。目的 :研发可针对多种模型、多种MRSA耐药株的新型MR...
- 杨柳扬左钱飞魏超曾浩邹全明
- 关键词：MRSA菌血症肺炎
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- 有氧胁迫下幽门螺杆菌球形变异相关蛋白的鉴定及功能研究
- 目的：研究有氧胁迫下H.pylori由螺旋体转变成球形体的适应性调节蛋白。
方法：运用2-D技术比较H.pylori螺旋体与球形体的全菌蛋白表达谱，MALDI-TOF-MS进行质谱分析，将肽质量指纹谱数据输入互...
- 曾浩
- 关键词：幽门螺杆菌球形体蛋白鉴定
- 文献传递
- 金黄色葡萄球菌肠毒素B(SEB)的B细胞免疫优势表位鉴定及其表位疫苗研究
- <正>目的系统筛选金黄色葡萄球菌肠毒素B(SEB)中B细胞免疫优势表位,并基于此构建SEB多表位疫苗,评价与分析该疫苗抗金黄色葡萄球菌感染的保护作用与免疫机制。方法采用合成重叠肽的ELISA法筛选和鉴定SEB中免疫优势应...
- 赵卓孙合强李滨陈立章金勇曾浩邹全明吴超
- 关键词：SEB疫苗研究金黄色葡萄球菌肠毒素细胞免疫
- 文献传递
- 一种金黄色葡萄球菌肺炎模型的建立方法
- 本发明属于生物技术领域，提供了一种金黄色葡萄球菌（SA）感染肺炎动物模型的建立方法。本发明方法的感染条件容易控制，感染成功率高，感染稳定性好，可引起小鼠显著的肺炎症状。
- 王逸麟曾浩邹全明章金勇敬海明董衍东解庆华
- 文献传递
- 基于自主创新的产学研一体化生物技术制药人才培养实践被引量：5
- 2018年
- 实施基于自主创新的产学研一体化药学人才培养实践,建立了基于自主创新与"产学研"一体化的创新教育新体系、生物技术制药学研究型教学学科平台及课程体系,显著提升了本学科教育水平.
- 赵卓邹全明郭刚曾浩吴超肖斌庄园张卫军罗萍孙红武
- 关键词：生物技术制药自主创新产学研一体化
- 基于“卓越工程师教育培养计划”的《生物技术制药》教学改革被引量：1
- 2016年
- 《生物技术制药》是药学专业的重要课程，其课程设置和教学方式存在很多不足。为了培养复合型生物技术人才，依托本单位“国家免疫生物制品工程技术研究中心”的平台优势，基于“卓越工程师教育培养计划”的培养目标，进行课程教学改革。通过优化课程标准和教学设计,突出“生物技术制药”与“工程学”有机结合，强化实践教学环节，加强师资队伍建设，结合翻转课堂、PBL教学等；提高学生创新思维和科研应用能力。
- 肖斌郭刚赵卓曾浩邹全明
- 关键词：生物技术制药卓越工程师教育培养计划研究型教学
- 耐甲氧西林金黄色葡萄球菌(MRSA)重组亚单位疫苗FnBPA的免疫保护作用研究
- This study is aimed to evaluate the immunogenicity of the active fragment of FnBPA and to investigate the immu...
- 左钱飞曾浩邹全明
- 关键词：耐甲氧西林金黄色葡萄球菌免疫保护性
- 肠出血性大肠杆菌O157：H7志贺毒素ⅡA1亚单位单克隆抗体的制备和生物学特性鉴定被引量：4
- 2008年
- 目的制备出高效价的抗志贺毒素ⅡA1亚单位(STX2A1)的单克隆抗体。方法以重组GST-STX2A1融合蛋白作为免疫抗原,免疫BALB/c小鼠,运用细胞杂交瘤技术制备,以天然STX2毒素为筛选抗原,采用间接ELISA法筛选产生针对STX2A1的单克隆抗体细胞株;以体内诱生法产生腹水,并采用Protein A-Sepharose柱对其纯化,快速定性试纸鉴定McAb的Ig亚类,采用间接ELISA相加实验鉴定抗原识别表位。结果获得3株产生针对STX2A1的单克隆抗体细胞株STX2-1A3、STX2-1E10、STX2-3A7,Ig亚类分别为IgG1λ型、IgG1κ型和IgG3κ,亲和力常数分别为5.76×109、1.21×109和3.97×108。结论成功制备3株稳定分泌抗STX2A1的杂交瘤细胞株,产生的单克隆抗体特异性好,亲和力高,能与天然STX2A亚单位反应。
- 罗萍陈洪章曾明郭鹰张卫军毛旭虎刘璐曾浩邹全明
- 关键词：O157:H7单克隆抗体生物学特性
- 金黄色葡萄球菌肠毒素B的B细胞免疫优势表位肽及其制备方法和应用
- 本发明涉及金黄色葡萄球菌肠毒素B的B细胞免疫优势表位肽及其制备方法和应用，具体地，本发明提供一种金黄色葡萄球菌肠毒素B的B细胞免疫优势表位肽，其氨基酸序列如SEQ ID NO：17、35和42所示。其对应的核心表位的氨基...
- 吴超赵卓邹全明李滨孙合强陈立章金勇魏姗姗胡健曾浩王逸麟
- 文献传递
- 鲍曼不动杆菌外膜蛋白A1S_0115的克隆、表达及免疫保护性研究被引量：1
- 2015年
- 目的构建鲍曼不动杆菌外膜蛋白A1S_0115胞外区(A1S_0115A)与GST标签融合表达的原核表达载体,在大肠杆菌XL-1 blue中表达、纯化A1S_0115A蛋白后,进行抗原免疫保护性的初步研究。方法利用生物信息学技术分析A1S_0115蛋白结构,确定蛋白的胞外区片段,PCR扩增该基因片段后,构建重组表达载体p GEX-6P-2-A1S_0115A,将重组载体转化大肠杆菌XL-1blue,IPTG诱导表达GST-A1S_0115A融合蛋白,采用GST亲和层析填料纯化并酶切获得A1S_0115A蛋白。利用已建立的Balb/c小鼠鲍曼不动杆菌全身感染模型对该蛋白抗原的免疫保护性进行初步评价。结果重组质粒经过Bam HⅠ和NotⅠ双酶切鉴定、核酸序列测定和IPTG诱导表达及酶切后蛋白的SDS-PAGE分析表明,A1S_0115A蛋白胞外区相对分子质量大小约50 000,GST标签相对分子质量大小约26 000,与预期设想符合,目的蛋白纯度在95%以上。用A1S_0115A蛋白对小鼠进行2轮次免疫保护性实验及其抗体的被动免疫实验,免疫攻毒后小鼠的保护率分别为50%和55%,被动免疫保护率为45%和50%。结论成功构建重组表达载体p GEX-6P-2-A1S_0115A,利用大肠杆菌可溶表达系统、GST亲和层析和酶切方法获得了高纯度的A1S_0115A蛋白。动物免疫攻毒保护实验结果表明A1S_0115A蛋白具有较好的免疫保护性,为研制新型有效的鲍曼不动杆菌疫苗奠定实验基础。
- 魏振波蔡昌芝杨赟纪永军牟道华石云曾浩邹全明
- 关键词：GST融合蛋白免疫保护性
